dostęp otwarty
Neurotransmisja purynergiczna a choroby układu nerwowego
dostęp otwarty
Streszczenie
Zagadnienie sygnalizacji purynergicznej cieszy się coraz większym zainteresowaniem. Przyczyniło się do tego powszechne występowanie i wielokierunkowe działanie analizowanego szlaku. W ostatnich latach opublikowano wiele prac dotyczących wpływu metabolizmu puryn na rozwój chorób układu nerwowego. Pojęcie neurotransmisji purynergicznej wprowadzono w drugiej połowie XX wieku, ale nadal nie wszystkie kwestie zostały wyjaśnione. Udowodniono, że sygnalizacja purynergiczna wpływa na odpowiedź immunologiczną organizmu, rozwój stanu zapalnego, reguluje proces neurotransmisji, funkcje motoryczne, poznawcze i plastyczność neuronalną. W pracy omówiono dane z najnowszego piśmiennictwa na temat związku sygnalizacji purynergicznej z wybranymi jednostkami chorobowymi. Celem pracy są pomoc w zrozumieniu roli puryn, ich receptorów i metabolizujących enzymów w patogenezie chorób układu nerwowego, a także próba określenia możliwości ich potencjalnego (diagnostycznego i/lub terapeutycznego) wykorzystania.
Streszczenie
Zagadnienie sygnalizacji purynergicznej cieszy się coraz większym zainteresowaniem. Przyczyniło się do tego powszechne występowanie i wielokierunkowe działanie analizowanego szlaku. W ostatnich latach opublikowano wiele prac dotyczących wpływu metabolizmu puryn na rozwój chorób układu nerwowego. Pojęcie neurotransmisji purynergicznej wprowadzono w drugiej połowie XX wieku, ale nadal nie wszystkie kwestie zostały wyjaśnione. Udowodniono, że sygnalizacja purynergiczna wpływa na odpowiedź immunologiczną organizmu, rozwój stanu zapalnego, reguluje proces neurotransmisji, funkcje motoryczne, poznawcze i plastyczność neuronalną. W pracy omówiono dane z najnowszego piśmiennictwa na temat związku sygnalizacji purynergicznej z wybranymi jednostkami chorobowymi. Celem pracy są pomoc w zrozumieniu roli puryn, ich receptorów i metabolizujących enzymów w patogenezie chorób układu nerwowego, a także próba określenia możliwości ich potencjalnego (diagnostycznego i/lub terapeutycznego) wykorzystania.
Słowa kluczowe
sygnalizacja purynergiczna, receptory purynergiczne, ektonukleotydazy, choroby układu nerwowego
Informacje o artykuleTytuł
Neurotransmisja purynergiczna a choroby układu nerwowego
Czasopismo
Numer
Typ artykułu
Artykuł przeglądowy
Strony
189-195
Opublikowany online
2017-02-14
Wyświetlenia strony
1243
Wyświetlenia/pobrania artykułu
3112
Rekord bibliograficzny
Pol. Przegl. Neurol 2016;12(4):189-195.
Słowa kluczowe
sygnalizacja purynergiczna
receptory purynergiczne
ektonukleotydazy
choroby układu nerwowego
Autorzy
Edyta Knap
Beata Jakubowska-Solarska
Magdalena Nieśpiałowska
Referencje (46)- Porowińska D, Czarnecka J, Komoszyński M. Rola enzymów metabolizujących ektonukleotydy w sygnalizacji z udziałem puryn. Post Bioch. 2011; 57: 294–303.
- Eltzschig HK, Sitkovsky MV, Robson SC, et al. Purinergic signaling during inflammation. N Engl J Med. 2012; 367(24): 2322–2333.
- Abbracchio MP, Burnstock G, Verkhratsky A, et al. Purinergic signalling in the nervous system: an overview. Trends Neurosci. 2009; 32(1): 19–29.
- Czajkowski R. Receptory nukleotydowe w uczeniu i plastyczności neuronalnej. Post Bioch. 2014; 60: 506–513.
- Burnstock G, Krügel U, Abbracchio MP, et al. Purinergic signalling: from normal behaviour to pathological brain function. Prog Neurobiol. 2011; 95(2): 229–274.
- Antonioli L, Pacher P, Vizi ES, et al. CD39 and CD73 in immunity and inflammation. Trends Mol Med. 2013; 19(6): 355–367.
- Sidibé A, Imhof BA. 5'-Ectonucleotidase/CD73 expression on lymph-circulating lymphocytes and lymphatic endothelial cells offers new paths to explore barrier function. Eur J Immunol. 2015; 45(2): 371–375.
- Zimmermann H, Zebisch M, Sträter N. Cellular function and molecular structure of ecto-nucleotidases. Purinergic Signal. 2012; 8(3): 437–502.
- Szabo C, Pacher P. The outsiders: emerging roles of ectonucleotidases in inflammation. Sci Transl Med. 2012; 4: 146.
- Yegutkin GG. Enzymes involved in metabolism of extracellular nucleotides and nucleosides: functional implications and measurement of activities. Crit Rev Biochem Mol Biol. 2014; 49(6): 473–497.
- Ingwersen J, Wingerath B, Graf J, et al. Dual roles of the adenosine A2a receptor in autoimmune neuroinflammation. J Neuroinflammation. 2016; 13: 48.
- Cieślak M, Kukulski F, Komoszyński M. Emerging role of extracellular nucleotides and adenosine in multiple sclerosis. Purinergic Signal. 2011; 7(4): 393–402.
- Skaper SD, Debetto P, Giusti P. The P2X7 purinergic receptor: from physiology to neurological disorders. FASEB J. 2010; 24(2): 337–345.
- Friedle SA, Curet MA, Watters JJ. Recent patents on novel P2X(7) receptor antagonists and their potential for reducing central nervous system inflammation. Recent Pat CNS Drug Discov. 2010; 5(1): 35–45.
- Schnurr M, Toy T, Shin A, et al. Extracellular nucleotide signaling by P2 receptors inhibits IL-12 and enhances IL-23 expression in human dendritic cells: a novel role for the cAMP pathway. Blood. 2005; 105(4): 1582–1589.
- Amadio S, Parisi C, Montilli C, et al. P2Y(12) receptor on the verge of a neuroinflammatory breakdown. Mediators Inflamm. 2014; 2014: 975849.
- Liu GD, Ding JQ, Xiao Q, et al. P2Y6 receptor and immunoinflammation. Neurosci Bull. 2009; 25(3): 161–164.
- Johnston JB, Silva C, Gonzalez G, et al. Diminished adenosine A1 receptor expression on macrophages in brain and blood of patients with multiple sclerosis. Ann Neurol. 2001; 49(5): 650–658.
- Tsutsui S, Schnermann J, Noorbakhsh F, et al. A1 adenosine receptor upregulation and activation attenuates neuroinflammation and demyelination in a model of multiple sclerosis. J Neurosci. 2004; 24(6): 1521–1529.
- Safarzadeh E, Jadidi-Niaragh F, Motallebnezhad M, et al. The role of adenosine and adenosine receptors in the immunopathogenesis of multiple sclerosis. Inflamm Res. 2016; 65(7): 511–520.
- Cieślak M, Komoszyński M. Rola ektopuryn w procesie od zapalenia do demielinizacji – perspektywy powstania nowych metod leczenia stwardnienia rozsianego. Neurologia i Neurochirurgia Polska. 2011; 45(5): 489–499.
- Filipello F, Pozzi D, Proietti M, et al. Ectonucleotidase activity and immunosuppression in astrocyte-CD4 T cell bidirectional signaling. Oncotarget. 2016; 7(5): 5143–5156.
- Spanevello RM, Mazzanti CM, Schmatz R, et al. The activity and expression of NTPDase is altered in lymphocytes of multiple sclerosis patients. Clin Chim Acta. 2010; 411(3-4): 210–214.
- Airas L, Niemelä J, Yegutkin G, et al. Mechanism of action of IFN-beta in the treatment of multiple sclerosis: a special reference to CD73 and adenosine. Ann N Y Acad Sci. 2007; 1110: 641–648.
- Gan M, Moussaud S, Jiang P, et al. Extracellular ATP induces intracellular alpha-synuclein accumulation via P2X1 receptor-mediated lysosomal dysfunction. Neurobiol Aging. 2015; 36(2): 1209–1220.
- Navarro G, Borroto-Escuela DO, Fuxe K, et al. Purinergic signaling in Parkinson's disease. Relevance for treatment. Neuropharmacology. 2016; 104: 161–168.
- Morelli M, Carta AR, Jenner P. Adenosine A2A receptors and Parkinson's disease. Handb Exp Pharmacol. 2009(193): 589–615.
- Rahman A. The role of adenosine in Alzheimer's disease. Curr Neuropharmacol. 2009; 7(3): 207–216.
- Angulo E, Casadó V, Mallol J, et al. A1 adenosine receptors accumulate in neurodegenerative structures in Alzheimer disease and mediate both amyloid precursor protein processing and tau phosphorylation and translocation. Brain Pathol. 2003; 13(4): 440–451.
- Ansoleaga B, Jové M, Schlüter A, et al. Deregulation of purine metabolism in Alzheimer's disease. Neurobiol Aging. 2015; 36(1): 68–80.
- Dall'Igna OP, Fett P, Gomes MW, et al. Caffeine and adenosine A(2a) receptor antagonists prevent beta-amyloid (25-35)-induced cognitive deficits in mice. Exp Neurol. 2007; 203(1): 241–245.
- Ribeiro JA, Sebastião AM. Caffeine and adenosine. J Alzheimers Dis. 2010; 20 Suppl 1: 3–15.
- Augusto E, Matos M, Sévigny J, et al. Ecto-5'-nucleotidase (CD73)-mediated formation of adenosine is critical for the striatal adenosine A2A receptor functions. J Neurosci. 2013; 33(28): 11390–11399.
- Díaz-Hernández M, Díez-Zaera M, Sánchez-Nogueiro J, et al. Altered P2X7-receptor level and function in mouse models of Huntington's disease and therapeutic efficacy of antagonist administration. FASEB J. 2009; 23(6): 1893–1906.
- Chiu FL, Lin JT, Chuang CY, et al. Elucidating the role of the A2A adenosine receptor in neurodegeneration using neurons derived from Huntington's disease iPSCs. Hum Mol Genet. 2015; 24(21): 6066–6079.
- Watts LT, Lloyd R, Garling RJ, et al. Stroke neuroprotection: targeting mitochondria. Brain Sci. 2013; 3(2): 540–560.
- Cieślak M. Badania ektopuryn i ektopirymidyn w płynie mózgowo-rdzeniowym u chorych z udarem niedokrwiennym mózgu o różnej etiologii. Rozprawa na stopień doktora nauk medycznych. Wojskowy Instytut Medycyny Lotniczej, Warszawa 2009.
- Cieślak M. Rola sygnalizacji purynergicznej i cytokin w indukcji procesów zapalnych w udarze niedokrwiennym mózgu. Aktual Neurol. 2012; 12: 205–214.
- Stone TW, Ceruti S, Abbracchio MP. Adenosine receptors and neurological disease: neuroprotection and neurodegeneration. Handb Exp Pharmacol. 2009(193): 535–587.
- Kumaria A, Tolias CM, Burnstock G. ATP signalling in epilepsy. Purinergic Signal. 2008; 4(4): 339–346.
- Engel T, Jimenez-Pacheco A, Miras-Portugal MT, et al. P2X7 receptor in epilepsy; role in pathophysiology and potential targeting for seizure control. Int J Physiol Pathophysiol Pharmacol. 2012; 4(4): 174–187.
- Franke H, Krügel U, Schmidt R, et al. P2 receptor-types involved in astrogliosis in vivo. Br J Pharmacol. 2001; 134(6): 1180–1189.
- Li T, Steinbeck JA, Lusardi T, et al. Suppression of kindling epileptogenesis by adenosine releasing stem cell-derived brain implants. Brain. 2007; 130(Pt 5): 1276–1288.
- Boison D, de Groot M, Iyer A, et al. Grafts of adenosine-releasing cells suppress seizures in kindling epilepsy. Proc Natl Acad Sci U S A. 2001; 98(13): 7611–7616.
- Rassendren F, Audinat E. Purinergic signaling in epilepsy. J Neurosci Res. 2016; 94(9): 781–793.
- Cognato G, Bonan C. Ectonucleotidases and Epilepsy. The Open Neuroscience Journal. 2010; 4(1): 44–52.
