open access

Vol 4, No 2 (2018)
Prace poglądowe
Published online: 2018-06-20
Get Citation

Budowa i funkcja ludzkich antygenów zgodności tkankowej. Część 2. Funkcja antygenów zgodności tkankowej

Krzysztof Wiktorowicz, Krzysztof Kaszkowiak
Forum Reumatologiczne 2018;4(2):87-94.

open access

Vol 4, No 2 (2018)
Prace poglądowe
Published online: 2018-06-20

Abstract

Antygeny zgodności tkankowej odgrywają kluczową rolę w regulacji aktywności układu immunologicznego. Prezentacja antygenów egzogennych (pochodzących z białek wewnątrzkomórkowych) w kontekście klasycznych MHC klasy II pomocniczym limfocytom T umożliwia indukcję odpowiedzi immunologicznej. Rozpoznanie przez cytotoksyczne limfocyty T prezentowanych przez klasyczne MHC klasy I endogennych peptydów pochodzących z wewnątrzkomórkowych patogenów skutkuje zabiciem zakażonej komórki. Wysoki polimorfizm antygenów HLA zapewnia rozpoznanie szerokiego repertuaru peptydów, a więc także różnego rodzaju czynników infekcyjnych, co warunkuje skuteczną eliminację patogenu z ustroju.

Forum Reumatol. 2018, tom 4, nr 2: 87–94

Abstract

Antygeny zgodności tkankowej odgrywają kluczową rolę w regulacji aktywności układu immunologicznego. Prezentacja antygenów egzogennych (pochodzących z białek wewnątrzkomórkowych) w kontekście klasycznych MHC klasy II pomocniczym limfocytom T umożliwia indukcję odpowiedzi immunologicznej. Rozpoznanie przez cytotoksyczne limfocyty T prezentowanych przez klasyczne MHC klasy I endogennych peptydów pochodzących z wewnątrzkomórkowych patogenów skutkuje zabiciem zakażonej komórki. Wysoki polimorfizm antygenów HLA zapewnia rozpoznanie szerokiego repertuaru peptydów, a więc także różnego rodzaju czynników infekcyjnych, co warunkuje skuteczną eliminację patogenu z ustroju.

Forum Reumatol. 2018, tom 4, nr 2: 87–94

Get Citation

Keywords

wiązanie peptydów przez cząsteczki MHC; mechanizm prezentacji antygenu; biologiczne znaczenie polimorfizmu MHC

About this article
Title

Budowa i funkcja ludzkich antygenów zgodności tkankowej. Część 2. Funkcja antygenów zgodności tkankowej

Journal

Forum Reumatologiczne

Issue

Vol 4, No 2 (2018)

Pages

87-94

Published online

2018-06-20

Bibliographic record

Forum Reumatologiczne 2018;4(2):87-94.

Keywords

wiązanie peptydów przez cząsteczki MHC
mechanizm prezentacji antygenu
biologiczne znaczenie polimorfizmu MHC

Authors

Krzysztof Wiktorowicz
Krzysztof Kaszkowiak

References (52)
  1. Apostolopoulos V, Yuriev E, Lazoura E, et al. MHC and MHC‑like molecules: Structural perspectives on the design of molecular vaccines. Human Vaccines. 2014; 4(6): 400–409.
  2. Kangueane P. Major Histocompatibility Complex (MHC) and Peptide Binding. Bioinformation Discovery. 2009: 111–130.
  3. Yaneva R, Schneeweiss C, Zacharias M, et al. Peptide binding to MHC class I and II proteins: new avenues from new methods. Mol Immunol. 2010; 47(4): 649–657.
  4. Norbury CC. Defining cross presentation for a wider audience. Curr Opin Immunol. 2016; 40: 110–116.
  5. van Endert P. Intracellular recycling and cross-presentation by MHC class I molecules. Immunol Rev. 2016; 272(1): 80–96.
  6. Paulsson KM, Wang P. haperones and folding of MHC class I molecules in the endoplasmic reticulum. Biochim. Biophys. Acta. 2003; 1641(1): 1–12.
  7. Cresswell P, Ackerman AL, Giodini A, et al. Mechanisms of MHC class I-restricted antigen processing and cross-presentation. Immunol Rev. 2005; 207: 145–157.
  8. Thomas C, Tampé R. Proofreading of Peptide-MHC Complexes through Dynamic Multivalent Interactions. Front Immunol. 2017; 8: 65.
  9. Blees A, Januliene D, Hofmann T, et al. Structure of the human MHC-I peptide-loading complex. Nature. 2017; 551(7681): 525–528.
  10. Seyffer F, Tampé R. ABC transporters in adaptive immunity. Biochim Biophys Acta. 2015; 1850(3): 449–460.
  11. Gadola SD, Moins-Teisserenc HT, Trowsdale J, et al. TAP deficiency syndrome. Clin Exp Immunol. 2000; 121(2): 173–178.
  12. Apps R, Meng Z, Del Prete GQ, et al. Relative expression levels of the HLA class-I proteins in normal and HIV-infected cells. J Immunol. 2015; 194(8): 3594–3600.
  13. Oliveira CC, van Hall T. Importance of TAP-independent processing pathways. Mol Immunol. 2013; 55(2): 113–116.
  14. Mishto M, Liepe J. Post-Translational Peptide Splicing and T Cell Responses. Trends Immunol. 2017; 38(12): 904–915.
  15. Apcher S, Prado Martins R, Fåhraeus R. The source of MHC class I presented peptides and its implications. Curr Opin Immunol. 2016; 40: 117–122.
  16. Yang C, Schmidt M. Cutting through complexity: the proteolytic properties of alternate immunoproteasome complexes. Chem Biol. 2014; 21(4): 435–436.
  17. Eskandari SK, Seelen MAJ, Lin G, et al. The immunoproteasome: An old player with a novel and emerging role in alloimmunity. Am J Transplant. 2017; 17(12): 3033–3039.
  18. Evnouchidou I, Weimershaus M, Saveanu L, et al. ERAP1-ERAP2 dimerization increases peptide-trimming efficiency. J Immunol. 2014; 193(2): 901–908.
  19. Vitulano C, Tedeschi V, Paladini F, et al. The interplay between HLA-B27 and ERAP1/ERAP2 aminopeptidases: from anti-viral protection to spondyloarthritis. Clin Exp Immunol. 2017; 190(3): 281–290.
  20. Neerincx A, Boyle LH. Properties of the tapasin homologue TAPBPR. Curr Opin Immunol. 2017; 46: 97–102.
  21. Morito D, Nagata K. Pathogenic Hijacking of ER-Associated Degradation: Is ERAD Flexible? Mol Cell. 2015; 59(3): 335–344.
  22. Heegaard NHH. beta(2)-microglobulin: from physiology to amyloidosis. Amyloid. 2009; 16(3): 151–173.
  23. Donaldson JG, Williams DB. Intracellular assembly and trafficking of MHC class I molecules. Traffic. 2009; 10(12): 1745–1752.
  24. Deffit SN, Blum JS. A central role for HSC70 in regulating antigen trafficking and MHC class II presentation. Mol Immunol. 2015; 68(2 Pt A): 85–88.
  25. Schröder B. The multifaceted roles of the invariant chain CD74--More than just a chaperone. Biochim Biophys Acta. 2016; 1863(6 Pt A): 1269–1281.
  26. Wieczorek M, Abualrous ET, Sticht J, et al. Major Histocompatibility Complex (MHC) Class I and MHC Class II Proteins: Conformational Plasticity in Antigen Presentation. Front Immunol. 2017; 8: 292.
  27. Roche PA, Furuta K. The ins and outs of MHC class II-mediated antigen processing and presentation. Nat Rev Immunol. 2015; 15(4): 203–216.
  28. Kelly A, Trowsdale J. Introduction: MHC/KIR and governance of specificity. Immunogenetics. 2017; 69(8-9): 481–488.
  29. Robinson JH, Delvig AA. Diversity in MHC class II antigen presentation. Immunology. 2002; 105(3): 252–262.
  30. Persson G, Melsted WN, Nilsson LL, et al. HLA class Ib in pregnancy and pregnancy-related disorders. Immunogenetics. 2017; 69(8-9): 581–595.
  31. Jucaud V, Ravindranath MH, Terasaki PI. Immunobiology of HLA Class-Ib Molecules in Transplantation. SOJ Immunology. 2015; 3(4): 1–15.
  32. Mosaad YM. Clinical Role of Human Leukocyte Antigen in Health and Disease. Scand J Immunol. 2015; 82(4): 283–306.
  33. Baranwal AK, Mehra NK. Major Histocompatibility Complex Class I Chain-Related A (MICA) Molecules: Relevance in Solid Organ Transplantation. Front Immunol. 2017; 8: 182.
  34. Chen D, Gyllensten U. MICA polymorphism: biology and importance in cancer. Carcinogenesis. 2014; 35(12): 2633–2642.
  35. Keller AN, Corbett AJ, Wubben JM, et al. MAIT cells and MR1-antigen recognition. Curr. Opin. Immunol. 2017; 46: 66–74.
  36. Van Kaer L, Wu L, Joyce S. Mechanisms and Consequences of Antigen Presentation by CD1. Trends Immunol. 2016; 37(11): 738–754.
  37. Van Rhijn I, Godfrey DI, Rossjohn J, et al. Lipid and small-molecule display by CD1 and MR1. Nat Rev Immunol. 2015; 15(10): 643–654.
  38. Chapman SJ, Hill AVS. Human genetic susceptibility to infectious disease. Nat Rev Genet. 2012; 13(3): 175–188.
  39. Liu J, Ye Z, Mayer JG, et al. Phenome-wide association study maps new diseases to the human major histocompatibility complex region. J Med Genet. 2016; 53(10): 681–689.
  40. Prugnolle F, Manica A, Charpentier M, et al. Pathogen-driven selection and worldwide HLA class I diversity. Curr Biol. 2005; 15(11): 1022–1027.
  41. Sanchez-Mazas A, Lemaître JF, Currat M. Distinct evolutionary strategies of human leucocyte antigen loci in pathogen-rich environments. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 2012; 367(1590): 830–839.
  42. Garamszegi LZ. Global distribution of malaria-resistant MHC-HLA alleles: the number and frequencies of alleles and malaria risk. Malar J. 2014; 13: 349.
  43. Ravenhall M, Campino S, Sepúlveda N, et al. in collaboration with MalariaGEN. Novel genetic polymorphisms associated with severe malaria and under selective pressure in North-eastern Tanzania. PLoS Genet. 2018; 14(1): e1007172.
  44. Radwan J. Ewolucja zmienności genów głównego kompleksu zgodności tkankowej. Nauka. 2012; 4: 155–162.
  45. Blomhoff A, Olsson M, Johansson S, et al. Linkage disequilibrium and haplotype blocks in the MHC vary in an HLA haplotype specific manner assessed mainly by DRB1*03 and DRB1*04 haplotypes. Genes Immun. 2006; 7(2): 130–140.
  46. Alter I, Gragert L, Fingerson S, et al. HLA class I haplotype diversity is consistent with selection for frequent existing haplotypes. PLoS Comput Biol. 2017; 13(8): e1005693.
  47. Wegner KM, Kalbe M, Schaschl H, et al. Parasites and individual major histocompatibility complex diversity--an optimal choice? Microbes Infect. 2004; 6(12): 1110–1116.
  48. Buhler S, Nunes JM, Sanchez-Mazas A. HLA class I molecular variation and peptide-binding properties suggest a model of joint divergent asymmetric selection. Immunogenetics. 2016; 68(6-7): 401–416.
  49. Eizaguirre C, Yeates SE, Lenz TL, et al. MHC-based mate choice combines good genes and maintenance of MHC polymorphism. Mol Ecol. 2009; 18(15): 3316–3329.
  50. Qiao Z, Powell JE, Evans DM. MHC-Dependent Mate Selection within 872 Spousal Pairs of European Ancestry from the Health and Retirement Study. Genes (Basel). 2018; 9(1).
  51. Winternitz J, Abbate JL, Huchard E, et al. Patterns of MHC-dependent mate selection in humans and nonhuman primates: a meta-analysis. Mol Ecol. 2017; 26(2): 668–688.
  52. Saphire-Bernstein S, Larson C, Gildersleeve K, et al. Genetic compatibility in long-term intimate relationships: partner similarity at major histocompatibility complex (MHC) genes may reduce in-pair attraction. Evolution and Human Behavior. 2017; 38(2): 190–196.

Important: This website uses cookies. More >>

The cookies allow us to identify your computer and find out details about your last visit. They remembering whether you've visited the site before, so that you remain logged in - or to help us work out how many new website visitors we get each month. Most internet browsers accept cookies automatically, but you can change the settings of your browser to erase cookies or prevent automatic acceptance if you prefer.

Wydawcą serwisu jest  "Via Medica sp. z o.o." sp.k., ul. Świętokrzyska 73, 80–180 Gdańsk

tel.:+48 58 320 94 94, faks:+48 58 320 94 60, e-mail:  viamedica@viamedica.pl