Multimedialna platforma wiedzy medycznej Internetowa Księgarnia Medyczna Kalendarium Konferencji
Rheumatology Forum
MENU
Shortcuts Submit an article Author Guidelines Ahead Of Print Editorial Team

open access

Vol 4, No 1 (2018)
Review paper
Published online: 2018-04-05
View PDF (Polish) Download PDF file
Get Citation

Budowa i funkcja ludzkich antygenów zgodności tkankowej. Część 1. Kodowanie i budowa

Krzysztof Wiktorowicz1, Krzysztof Kaszkowiak1
Forum Reumatol 2018;4(1):37-44.
Affiliations
  1. Katedra Biologii i Ochrony Środowiska, Uniwersytet Medyczny im. Karola Marcinkowskiego w Poznaniu

open access

Vol 4, No 1 (2018)
Review
Published online: 2018-04-05

Abstract

Antygeny zgodności tkankowej należą do struktur, zapewniających integralność organizmu. U ludzi tradycyjnie są nazywane antygenami leukocytarnymi (HLA). Kompleks genów kodujących te antygeny, tak zwany główny układ zgodności tkankowej (MHC) leży na chromosomie 6. Ze względu na budowę i funkcje wyróżniane są antygeny zgodności tkankowej klasy I i klasy II. Antygeny klasy I, występujące na wszystkich komórkach jądrzastych, są
białkami transmembranowymi, zbudowanymi z ciężkiego łańcucha polipeptydowego zwiniętego w trzy domeny, do którego niekowalencyjnie dołączona jest beta2 mikroglobulina. Pofałdowanie łańcucha ciężkiego powoduje powstanie rowka mogącego wiązać peptydy. Antygeny klasy II występują konstytutywnie na powierzchni komórek prezentujących antygen. Są heterodimerem zbudowanym z dwóch transmembranowych łańcuchów ciężkich, których ukształtowanie w części dystalnej tworzy rowek wiążący peptydy. Układ MHC cechuje bardzo duży polimorfizm.

Forum Reumatol. 2018, tom 4, nr 1: 37–44

Abstract

Antygeny zgodności tkankowej należą do struktur, zapewniających integralność organizmu. U ludzi tradycyjnie są nazywane antygenami leukocytarnymi (HLA). Kompleks genów kodujących te antygeny, tak zwany główny układ zgodności tkankowej (MHC) leży na chromosomie 6. Ze względu na budowę i funkcje wyróżniane są antygeny zgodności tkankowej klasy I i klasy II. Antygeny klasy I, występujące na wszystkich komórkach jądrzastych, są
białkami transmembranowymi, zbudowanymi z ciężkiego łańcucha polipeptydowego zwiniętego w trzy domeny, do którego niekowalencyjnie dołączona jest beta2 mikroglobulina. Pofałdowanie łańcucha ciężkiego powoduje powstanie rowka mogącego wiązać peptydy. Antygeny klasy II występują konstytutywnie na powierzchni komórek prezentujących antygen. Są heterodimerem zbudowanym z dwóch transmembranowych łańcuchów ciężkich, których ukształtowanie w części dystalnej tworzy rowek wiążący peptydy. Układ MHC cechuje bardzo duży polimorfizm.

Forum Reumatol. 2018, tom 4, nr 1: 37–44

Full Text:

View PDF (Polish) Download PDF file
Get Citation

Keywords

ludzkie antygeny leukocytarne (HLA); główny układ zgodności tkankowej (MHC); cząsteczki MHC kl. I i kl. II

About this article
Title

Budowa i funkcja ludzkich antygenów zgodności tkankowej. Część 1. Kodowanie i budowa

Journal

Rheumatology Forum

Issue

Vol 4, No 1 (2018)

Article type

Review paper

Pages

37-44

Published online

2018-04-05

Page views

3813

Article views/downloads

13838

Bibliographic record

Forum Reumatol 2018;4(1):37-44.

Keywords

ludzkie antygeny leukocytarne (HLA)
główny układ zgodności tkankowej (MHC)
cząsteczki MHC kl. I i kl. II

Authors

Krzysztof Wiktorowicz
Krzysztof Kaszkowiak

References (45)
  1. SNELL GD. Methods for the study of histocompatibility genes. J Genet. 1948; 49(2): 87–108.
    PubMed
  2. Schreuder G, Hurley CK, Marsh S, et al. The HLA Dictionary 2001: a summary of HLA-A, -B, -C, -DRB1/3/4/5, -DQB1 alleles and their association with serologically defined HLA-A, -B, -C, -DR and -DQ antigens. Tissue Antigens. 2005; 65: 1–55.
  3. Kelly A, Trowsdale J. Introduction: MHC/KIR and governance of specificity. Immunogenetics. 2017; 69(8-9): 481–488.
    CrossRefPubMed
  4. Traherne JA. Human MHC architecture and evolution: implications for disease association studies. Int J Immunogenet. 2008; 35(3): 179–192.
    CrossRefPubMed
  5. Horton R, Wilming L, Rand V, et al. Gene map of the extended human MHC. Nat Rev Genet. 2004; 5(12): 889–899.
    CrossRefPubMed
  6. Yung Yu C, Yang Z, Blanchong CA, et al. The human and mouse MHC class III region: a parade of 21 genes at the centromeric segment. Immunol Today. 2000; 21(7): 320–328.
    PubMed
  7. Loughner CL, Bruford EA, McAndrews MS, et al. Organization, evolution and functions of the human and mouse Ly6/uPAR family genes. Hum Genomics. 2016; 10: 10.
    CrossRefPubMed
  8. Rakyan VK, Hildmann T, Novik KL, et al. DNA methylation profiling of the human major histocompatibility complex: a pilot study for the human epigenome project. PLoS Biol. 2004; 2(12): e405.
    CrossRefPubMed
  9. Ting JY, Trowsdale J. Genetic Control of MHC Class II Expression. Cell. 2002; 109(2): S21–S33.
    CrossRef
  10. Ting JPY, Lovering RC, Alnemri ES, et al. The NLR gene family: a standard nomenclature. Immunity. 2008; 28(3): 285–287.
    CrossRefPubMed
  11. Downs I, Vijayan S, Sidiq T, et al. CITA/NLRC5: A critical transcriptional regulator of MHC class I gene expression. Biofactors. 2016; 42(4): 349–357.
    CrossRefPubMed
  12. van den Elsen PJ. Expression regulation of major histocompatibility complex class I and class II encoding genes. Front Immunol. 2011; 2: 48.
    CrossRefPubMed
  13. Downs I, Vijayan S, Sidiq T, et al. CITA/NLRC5: A critical transcriptional regulator of MHC class I gene expression. Biofactors. 2016; 42(4): 349–357.
    CrossRefPubMed
  14. Reith W, LeibundGut-Landmann S, Waldburger JM. Regulation of MHC class II gene expression by the class II transactivator. Nat Rev Immunol. 2005; 5(10): 793–806.
    CrossRefPubMed
  15. Nowak J. Rola niezgodności HLA w transplantacjach komórek krwiotwórczych. Hematologia. 2010; 1: 49–58.
  16. Nunes E, Heslop H, Fernandez-Vina M, et al. Harmonization of Histocompatibility Typing Terms Working Group. Definitions of histocompatibility typing terms: Harmonization of Histocompatibility Typing Terms Working Group. Hum Immunol. 2011; 72(12): 1214–1216.
    CrossRefPubMed
  17. Heegaard NHH. beta(2)-microglobulin: from physiology to amyloidosis. Amyloid. 2009; 16(3): 151–173.
    CrossRefPubMed
  18. Bodmer WF. HLA structure and function: a contemporary view. Tissue Antigens. 1981; 17(1): 9–20.
    PubMed
  19. Natali PG, Bigotti A, Nicotra MR, et al. Distribution of human Class I (HLA-A,B,C) histocompatibility antigens in normal and malignant tissues of nonlymphoid origin. Cancer Res. 1984; 44(10): 4679–4687.
    PubMed
  20. Robinson J, Sieff C, Delia D, et al. Expression of cell-surface HLA-DR, HLA-ABC and glycophorin during erythroid differentiation. Nature. 1981; 289(5793): 68–71.
    PubMed
  21. Giles CM. Human leukocyte antigens (HLA) class I (Bg) on red cells studied with monoclonal antibodies. Immunohematology. 1990; 6(3): 53–8.
  22. Apps R, Meng Z, Del Prete GQ, et al. Relative expression levels of the HLA class-I proteins in normal and HIV-infected cells. J Immunol. 2015; 194(8): 3594–3600.
    CrossRefPubMed
  23. Rammensee HG, Singh-Jasuja H. HLA ligandome tumor antigen discovery for personalized vaccine approach. Expert Rev Vaccines. 2013; 12(10): 1211–1217.
    CrossRefPubMed
  24. Garrido F, Ruiz-Cabello F, Aptsiauri N. Rejection versus escape: the tumor MHC dilemma. Cancer Immunol Immunother. 2017; 66(2): 259–271.
    CrossRefPubMed
  25. Robinson J, Halliwell JA, Hayhurst JD, et al. The IPD and IMGT/HLA database: allele variant databases. Nucleic Acids Res. 2015; 43(Database issue): D423–D431.
    CrossRefPubMed
  26. Torikai H, Reik A, Soldner F, et al. Toward eliminating HLA class I expression to generate universal cells from allogeneic donors. Blood. 2013; 122(8): 1341–1349.
    CrossRefPubMed
  27. Sullivan LC, Clements CS, Rossjohn J, et al. The major histocompatibility complex class Ib molecule HLA-E at the interface between innate and adaptive immunity. Tissue Antigens. 2008; 72(5): 415–424.
    CrossRefPubMed
  28. Wainwright SD, Biro PA, Holmes CH. HLA-F is a predominantly empty, intracellular, TAP-associated MHC class Ib protein with a restricted expression pattern. J Immunol. 2000; 164(1): 319–328.
    PubMed
  29. Lepin EJ, Bastin JM, Allan DS, et al. Functional characterization of HLA-F and binding of HLA-F tetramers to ILT2 and ILT4 receptors. Eur J Immunol. 2000; 30(12): 3552–3561.
    CrossRefPubMed
  30. Lee Ni, Ishitani A, Geraghty DE. HLA-F is a surface marker on activated lymphocytes. Eur J Immunol. 2010; 40(8): 2308–2318.
    PubMed
  31. Amiot L, Vu N, Samson M. Biology of the immunomodulatory molecule HLA-G in human liver diseases. J Hepatol. 2015; 62(6): 1430–1437.
    CrossRefPubMed
  32. Baranwal AK, Mehra NK. Major Histocompatibility Complex Class I Chain-Related A (MICA) Molecules: Relevance in Solid Organ Transplantation. Front Immunol. 2017; 8: 182.
    CrossRefPubMed
  33. Chen D, Gyllensten U. MICA polymorphism: biology and importance in cancer. Carcinogenesis. 2014; 35(12): 2633–2642.
    CrossRefPubMed
  34. Ly D, Moody DB. The CD1 size problem: lipid antigens, ligands, and scaffolds. Cell Mol Life Sci. 2014; 71(16): 3069–3079.
    CrossRefPubMed
  35. Van Rhijn I, Godfrey DI, Rossjohn J, et al. Lipid and small-molecule display by CD1 and MR1. Nat Rev Immunol. 2015; 15(10): 643–654.
    CrossRefPubMed
  36. Bjorkman P. Not Second Class: The First Class II MHC Crystal Structure. The Journal of Immunology. 2014; 194(1): 3–4.
    CrossRef
  37. Painter CA, Stern LJ. Conformational variation in structures of classical and non-classical MHCII proteins and functional implications. Immunol Rev. 2012; 250(1): 144–157.
    CrossRefPubMed
  38. Temme S, Zacharias M, Neumann J, et al. A novel family of human leukocyte antigen class II receptors may have its origin in archaic human species. J Biol Chem. 2014; 289(2): 639–653.
    CrossRefPubMed
  39. Handunnetthi L, Ramagopalan SV, Ebers GC, et al. Regulation of major histocompatibility complex class II gene expression, genetic variation and disease. Genes Immun. 2010; 11(2): 99–112.
    CrossRefPubMed
  40. Edwards JA, Durant BM, Jones DB, et al. Differential expression of HLA class II antigens in fetal human spleen: relationship of HLA-DP, DQ, and DR to immunoglobulin expression. J Immunol. 1986; 137(2): 490–497.
    PubMed
  41. Mellins ED, Stern LJ. HLA-DM and HLA-DO, key regulators of MHC-II processing and presentation. Curr Opin Immunol. 2014; 26: 115–122.
    CrossRefPubMed
  42. Chen X, Jensen PE. Biological function of HLA-DO (H2-O). Crit. Rev. Immunol. 2014; 34(3): 215–225.
  43. Kremer AN, van der Meijden ED, Honders MW, et al. Human leukocyte antigen-DO regulates surface presentation of human leukocyte antigen class II-restricted antigens on B cell malignancies. Biol Blood Marrow Transplant. 2014; 20(5): 742–747.
    CrossRefPubMed
  44. Klein J, Sato A, Nikolaidis N. MHC, TSP, and the origin of species: from immunogenetics to evolutionary genetics. Annu Rev Genet. 2007; 41: 281–304.
    CrossRefPubMed
  45. Ségurel L, Quintana-Murci L. Preserving immune diversity through ancient inheritance and admixture. Curr Opin Immunol. 2014; 30: 79–84.
    CrossRefPubMed

Regulations

Important: This website uses cookies. More >>

The cookies allow us to identify your computer and find out details about your last visit. They remembering whether you've visited the site before, so that you remain logged in - or to help us work out how many new website visitors we get each month. Most internet browsers accept cookies automatically, but you can change the settings of your browser to erase cookies or prevent automatic acceptance if you prefer.

By VM Media Group sp. z o.o., Świętokrzyska 73, 80–180 Gdańsk, Poland
tel.:+48 58 320 94 94, fax:+48 58 320 94 60, e-mail: viamedica@viamedica.pl