Tom 14, Nr 6 (2019)
Niewydolność serca
Opublikowany online: 2019-12-31
Wyświetlenia strony
864
Wyświetlenia/pobrania artykułu
4596
Amyloidoza serca — właściwe rozpoznanie i nowe terapie na horyzoncie
1
, 12, 12, 1
, 12, 12, 1
DOI: 10.5603/FC.2019.0115
Folia Cardiologica 2019;14(6):616-624.
Streszczenie
Amyloidoza serca (CA), uważana w przeszłości za chorobę rzadką, obecnie jest coraz częściej rozpoznawana dzięki zwiększonej świadomości klinicznej oraz dostępnym zaawansowanym metodom diagnostycznym. Może ona występować zaskakująco często w szczególnych populacjach pacjentów — wśród osób z niewydolnością serca z zachowaną frakcją wyrzutową, jako fenokopia kardiomiopatii przerostowej (HCM) oraz wśród starszych pacjentów z ciężką stenozą aortalną. Kluczową rolę w patogenezie amyloidozy odgrywa odkładanie się w macierzy pozakomórkowej tkanek i narządów depozytów nieprawidłowo sfałdowanych, nierozpuszczalnych białek. Mimo dużej liczby patogennych cząsteczek, to dwa ich rodzaje odpowiadają za ponad 95% przypadków CA — amyloidozę łańcuchów lekkich immunoglobulin (AL) i amyloidozę transtyretynową (ATTR). Niedawna zmiana paradygmatu w diagnozowaniu CA bez konieczności wykonywania biopsji endomiokardialnej dokonała się wraz z postępem technologicznym w obrazowaniu i rozwoju nowych protokołów badania scyntygraficznego. Pozytywne obrazowanie scyntygraficzne z użyciem znaczników klasycznie stosowanych w obrazowaniu układu kostnego, w przypadku braku wykrywalnego białka monoklonalnego w surowicy lub moczu, pozwala na nieinwazyjną diagnozę ATTR. Wczesna identyfikacja chorych jest kluczowa w kontekście poprawy rokowania, zwłaszcza pacjentów z AL, u których postęp choroby podstawowej od czasu zajęcia serca jest dramatycznie szybki. Obserwuje się ogromny rozwój nowych leków przeznaczonych dla pacjentów z kardiomiopatią w przebiegu ATTR, która w przyszłości ma szansę stać się chorobą uleczalną. W poniższym artykule przedstawiono ostatnie postępy w diagnostyce i leczeniu CA.
Słowa kluczowe: amyloidozaamyloidoza łańcuchów lekkich immunoglobulinyamyloidoza transtyretynowatranstyretynakardiomiopatianiewydolność serca
Referencje
- Milani P, Merlini G, Palladini G. Novel therapies in light chain amyloidosis. Kidney Int Rep. 2018; 3(3): 530–541.
- Westermark P, Benson MD, Buxbaum JN, et al. Nomenclature Committee of the International Society of Amyloidosis. Amyloid: toward terminology clarification. Report from the Nomenclature Committee of the International Society of Amyloidosis. Amyloid. 2005; 12(1): 1–4.
- Zhang C, Huang X, Li J. Light chain amyloidosis: Where are the light chains from and how they play their pathogenic role? Blood Rev. 2017; 31(4): 261–270.
- Maleszewski JJ. Cardiac amyloidosis: pathology, nomenclature, and typing. Cardiovasc Pathol. 2015; 24(6): 343–350.
- Kagan BL, Azimov R, Azimova R. Amyloid peptide channels. J Membr Biol. 2004; 202(1): 1–10.
- Kadowaki H, Nishitoh H, Urano F, et al. Amyloid beta induces neuronal cell death through ROS-mediated ASK1 activation. Cell Death Differ. 2005; 12(1): 19–24.
- Maron BJ, Towbin JA, Thiene G, et al. American Heart Association, Council on Clinical Cardiology, Heart Failure and Transplantation Committee, Quality of Care and Outcomes Research and Functional Genomics and Translational Biology Interdisciplinary Working Groups, Council on Epidemiology and Prevention. Contemporary definitions and classification of the cardiomyopathies: an American Heart Association Scientific Statement from the Council on Clinical Cardiology, Heart Failure and Transplantation Committee; Quality of Care and Outcomes Research and Functional Genomics and Translational Biology Interdisciplinary Working Groups; and Council on Epidemiology and Prevention. Circulation. 2006; 113(14): 1807–1816.
- Elliott P, Andersson B, Arbustini E, et al. Classification of the cardiomyopathies: a position statement from the European Society Of Cardiology Working Group on Myocardial and Pericardial Diseases. Eur Heart J. 2008; 29(2): 270–276.
- Quock TP, Yan T, Chang E, et al. Epidemiology of AL amyloidosis: a real-world study using US claims data. Blood Adv. 2018; 2(10): 1046–1053.
- Milani P, Merlini G, Palladini G. Light Chain Amyloidosis. Mediterr J Hematol Infect Dis. 2018; 10(1): e2018022.
- Łyczkowska-Piotrowska J, Salomon-Perzyński A, Końska A, et al. Doksycyklina w terapii amyloidozy układowej z zajęciem serca. Hematologia. 2018; 9(3): 202–207.
- Sperry BW, Ikram A, Hachamovitch R, et al. Efficacy of Chemotherapy for Light-Chain Amyloidosis in Patients Presenting With Symptomatic Heart Failure. J Am Coll Cardiol. 2016; 67(25): 2941–2948.
- González-López E, Gallego-Delgado M, Guzzo-Merello G, et al. Wild-type transthyretin amyloidosis as a cause of heart failure with preserved ejection fraction. Eur Heart J. 2015; 36(38): 2585–2594.
- Castaño A, Narotsky DL, Hamid N, et al. Unveiling transthyretin cardiac amyloidosis and its predictors among elderly patients with severe aortic stenosis undergoing transcatheter aortic valve replacement. Eur Heart J. 2017; 38(38): 2879–2887.
- Damy T, Costes B, Hagège AA, et al. Prevalence and clinical phenotype of hereditary transthyretin amyloid cardiomyopathy in patients with increased left ventricular wall thickness. Eur Heart J. 2016; 37(23): 1826–1834.
- Nakagawa M, Sekijima Y, Yazaki M, et al. Carpal tunnel syndrome: a common initial symptom of systemic wild-type ATTR (ATTRwt) amyloidosis. Amyloid. 2016; 23(1): 58–63.
- Yamamoto H, Yokochi T. Transthyretin cardiac amyloidosis: an update on diagnosis and treatment. ESC Heart Fail. 2019 [Epub ahead of print].
- Ruberg FL, Berk JL. Transthyretin (TTR) cardiac amyloidosis. Circulation. 2012; 126(10): 1286–1300.
- Rubiś P, Dziewięcka E, Holcman K, et al. Nowe metody diagnostyki amyloidozy serca. Seria przypadków amyloidozy transtyretynowej. Hematologia. 2018; 9(3): 254–264.
- Sperry BW, Vranian MN, Hachamovitch R, et al. Are classic predictors of voltage valid in cardiac amyloidosis? A contemporary analysis of electrocardiographic findings. Int J Cardiol. 2016; 214: 477–481.
- Murtagh B, Hammill SC, Gertz MA, et al. Electrocardiographic findings in primary systemic amyloidosis and biopsy-proven cardiac involvement. Am J Cardiol. 2005; 95(4): 535–537.
- Phelan D, Collier P, Thavendiranathan P, et al. Relative apical sparing of longitudinal strain using two-dimensional speckle-tracking echocardiography is both sensitive and specific for the diagnosis of cardiac amyloidosis. Heart. 2012; 98(19): 1442–1448.
- Patel AR, Kramer CM. Role of Cardiac Magnetic Resonance in the Diagnosis and Prognosis of Nonischemic Cardiomyopathy. JACC Cardiovasc Imaging. 2017; 10(10 Pt A): 1180–1193.
- Perugini E, Guidalotti PL, Salvi F, et al. Noninvasive etiologic diagnosis of cardiac amyloidosis using 99mTc-3,3-diphosphono-1,2-propanodicarboxylic acid scintigraphy. J Am Coll Cardiol. 2005; 46(6): 1076–1084.
- Kristen AV, Scherer K, Buss S, et al. Noninvasive risk stratification of patients with transthyretin amyloidosis. JACC Cardiovasc Imaging. 2014; 7(5): 502–510.
- Bokhari S, Castaño A, Pozniakoff T, et al. (99m)Tc-pyrophosphate scintigraphy for differentiating light-chain cardiac amyloidosis from the transthyretin-related familial and senile cardiac amyloidoses. Circ Cardiovasc Imaging. 2013; 6(2): 195–201.
- Harb SC, Haq M, Flood K, et al. National patterns in imaging utilization for diagnosis of cardiac amyloidosis: A focus on Tc99m-pyrophosphate scintigraphy. J Nucl Cardiol. 2017; 24(3): 1094–1097.
- Gillmore JD, Maurer MS, Falk RH, et al. Nonbiopsy Diagnosis of Cardiac Transthyretin Amyloidosis. Circulation. 2016; 133(24): 2404–2412.
- Castano A, Haq M, Narotsky DL, et al. Multicenter Study of Planar Technetium 99m Pyrophosphate Cardiac Imaging: Predicting Survival for Patients With ATTR Cardiac Amyloidosis. JAMA Cardiol. 2016; 1(8): 880–889.
- Rapezzi C, Quarta CC, Guidalotti PL, et al. Role of (99m)Tc-DPD scintigraphy in diagnosis and prognosis of hereditary transthyretin-related cardiac amyloidosis. JACC Cardiovasc Imaging. 2011; 4(6): 659–670.
- Longhi S, Guidalotti PL, Quarta CC, et al. Identification of TTR-related subclinical amyloidosis with 99mTc-DPD scintigraphy. JACC Cardiovasc Imaging. 2014; 7(5): 531–532.
- Quarta CC, Gonzalez-Lopez E, Gilbertson JA, et al. Diagnostic sensitivity of abdominal fat aspiration in cardiac amyloidosis. Eur Heart J. 2017; 38(24): 1905–1908.
- Pollak A, Falk RH. Left ventricular systolic dysfunction precipitated by verapamil in cardiac amyloidosis. Chest. 1993; 104(2): 618–620.
- Rubinow A, Skinner M, Cohen AS. Digoxin sensitivity in amyloid cardiomyopathy. Circulation. 1981; 63(6): 1285–1288.
- Jamroziak K, Milani P, Puła B, et al. Diagnostyka i leczenie amyloidozy AL. Hematologia. 2018; 9(3): 181–195.
- Kumar S, Dispenzieri A, Lacy MQ, et al. Revised prognostic staging system for light chain amyloidosis incorporating cardiac biomarkers and serum free light chain measurements. J Clin Oncol. 2012; 30(9): 989–995.
- Holmgren G, Steen L, Ekstedt J, et al. Biochemical effect of liver transplantation in two Swedish patients with familial amyloidotic polyneuropathy (FAP-met30). Clin Genet. 1991; 40(3): 242–246.
- Dubrey SW, Davidoff R, Skinner M, et al. Progression of ventricular wall thickening after liver transplantation for familial amyloidosis. Transplantation. 1997; 64(1): 74–80.
- Olofsson BO, Backman C, Karp K, et al. Progression of cardiomyopathy after liver transplantation in patients with familial amyloidotic polyneuropathy, Portuguese type. Transplantation. 2002; 73(5): 745–751.
- Adams D, Gonzalez-Duarte A, O'Riordan WD, et al. Patisiran, an RNAi therapeutic, for hereditary transthyretin amyloidosis. N Engl J Med. 2018; 379(1): 11–21.
- Minamisawa M, Claggett B, Adams D, et al. Association of pPatisiran, an RNA interference therapeutic, with regional left ventricular myocardial strain in hereditary transthyretin amyloidosis: the APOLLO study. JAMA Cardiol. 2019; 4(5): 466–472.
- Solomon SD, Adams D, Kristen A, et al. Effects of patisiran, an RNA interference therapeutic, on cardiac parameters in patients with hereditary transthyretin-mediated amyloidosis. Circulation. 2019; 139(4): 431–443.
- Benson MD, Waddington-Cruz M, Berk JL, et al. Inotersen treatment for patients with hereditary transthyretin amyloidosis. N Engl J Med. 2018; 379(1): 22–31.
- Maurer MS, Schwartz JH, Gundapaneni B, et al. ATTR-ACT Study Investigators. Tafamidis treatment for patients with transthyretin amyloid cardiomyopathy. N Engl J Med. 2018; 379(11): 1007–1016.
- Coelho T, Maia LF, Martins da Silva A, et al. Tafamidis for transthyretin familial amyloid polyneuropathy: a randomized, controlled trial. Neurology. 2012; 79(8): 785–792.
- Berk JL, Suhr OB, Obici L, et al. Diflunisal Trial Consortium. Repurposing diflunisal for familial amyloid polyneuropathy: a randomized clinical trial. JAMA. 2013; 310(24): 2658–2667.
- Penchala SC, Connelly S, Wang Yu, et al. AG10 inhibits amyloidogenesis and cellular toxicity of the familial amyloid cardiomyopathy-associated V122I transthyretin. Proc Natl Acad Sci U S A. 2013; 110(24): 9992–9997.
- Judge DP, Heitner SB, Falk RH, et al. Transthyretin stabilization by AG10 in symptomatic transthyretin amyloid cardiomyopathy. J Am Coll Cardiol. 2019; 74(3): 285–295.
- Cardoso I, Saraiva MJ. Doxycycline disrupts transthyretin amyloid: evidence from studies in a FAP transgenic mice model. FASEB J. 2006; 20(2): 234–239.
- Obici L, Cortese A, Lozza A, et al. Doxycycline plus tauroursodeoxycholic acid for transthyretin amyloidosis: a phase II study. Amyloid. 2012; 19(Suppl 1): 34–36.
- Ferreira N, Saraiva MJ, Almeida MR. Epigallocatechin-3-gallate as a potential therapeutic drug for TTR-related amyloidosis:. PLoS One. 2012; 7(1): e29933.
- aus dem Siepen F, Bauer R, Aurich M, et al. Green tea extract as a treatment for patients with wild-type transthyretin amyloidosis: an observational study. Drug Des Devel Ther. 2015; 9: 6319–6325.
- Kristen AV, Lehrke S, Buss S, et al. Green tea halts progression of cardiac transthyretin amyloidosis: an observational report. Clin Res Cardiol. 2012; 101(10): 805–813.
- Richards DB, Cookson LM, Barton SV, et al. Therapeutic clearance of amyloid by antibodies to serum amyloid P component. N Engl J Med. 2015; 373(12): 1106–1114.
