English Polski
Tom 19 (2024): Continuous Publishing
Artykuł przeglądowy
Opublikowany online: 2024-08-12
Wyświetlenia strony 172
Wyświetlenia/pobrania artykułu 66
Pobierz cytowanie

Eksport do Mediów Społecznościowych

Eksport do Mediów Społecznościowych

Jak leczyć zakażenia wywołane przez bakterie wielolekooporne?

Anna Konopka1
Folia Cardiologica 2024;19:227-241.

Streszczenie

< p style="text-align: justify;" > Wielolekooporność bakterii jest narastającym problemem klinicznym, który szczególnie dotyczy chorych leczonych w oddziałach intensywnej terapii. Mechanizmy oporności to produkcja enzymów inaktywujących antybiotyki, usuwanie antybiotyku z komórki bakteryjnej, zmniejszona przepuszczalność komórki bakteryjnej dla antybiotyku, zmiana miejsca docelowego działania antybiotyku, ochrona i nadprodukcja miejsca docelowego działania, wiązanie antybiotyku, a także obejście procesu wyhamowanego przez antybiotyk. Występowanie antybiotykooporności związane jest ze zmianami zachodzącymi w materiale genetycznym bakterii. W artykule przedstawiono przegląd piśmiennictwa opisującego skuteczność różnych antybiotyków w badaniach szczepów bakteryjnych in vitro, na podstawie opisów przypadków oraz rezultatów in vivo uzyskanych w badaniach randomizowanych i retrospektywnych. Zamieszczone zostały najważniejsze rekomendacje European Society of Clinical Microbiology and Infectious Diseases (ESCMID), dotyczące monoterapii i antybiotykoterapii skojarzonej zakażeń wywołanych bakteriami o potwierdzonej antybiotykooporności.

Artykuł dostępny w formacie PDF

Dodaj do koszyka: 49,00 PLN

Posiadasz dostęp do tego artykułu?

Referencje

  1. Paterson D. Infections due to other members of the enterobacteriaceae, including management of Multidrug-Resistant Strains. Goldman's Cecil Medicine. 2012: 1874–1877.
  2. Spiess K, Grace Ch. Multidrug-resistant bacteria. In: Parsons PE, Wiener-Kornish JP, Stapleton RD, Berra L. ed. Critical Care Secrets. Elsevier, Philadielphia 2019: 262–268.
  3. Opal SM, Pop-Vicas A. Molecular Mechanisms of Antibiotic Resistance in Bacteria. In: Bennet JE, Dolin R, Blaser MJ. ed. Mandell, Douglas, and Bennett's principles and practice of infectious diseases. Elsevier, Philadelphia 2020: 222–239.
  4. Toleman MA, Walsh TR. Combinatorial events of insertion sequences and ICE in Gram-negative bacteria. FEMS Microbiol Rev. 2011; 35(5): 912–935.
  5. Bennett PM. Genome plasticity: insertion sequence elements, transposons and integrons, and DNA rearrangement. Methods Mol Biol. 2004; 266: 71–113.
  6. Definicje zakażeń związanych z opieką zdrowotną (HAI) obowiązujące od 1 stycznia 2016r. Europejskie Centrum Zapobiegania i Kontroli Chorób. Narodowy Program Ochrony Antybiotyków, s. 1-33. www.antybiotyki.edu.pl (14.09.2023).
  7. Ambler RP. The structure of beta-lactamases. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 1980; 289(1036): 321–331.
  8. Bush K, Jacoby GA. Updated functional classification of beta-lactamases. Antimicrob Agents Chemother. 2010; 54(3): 969–976.
  9. Leflon-Guibout V, Speldooren V, Heym B, et al. Epidemiological survey of amoxicillin-clavulanate resistance and corresponding molecular mechanisms in Escherichia coli isolates in France: new genetic features of bla(TEM) genes. Antimicrob Agents Chemother. 2000; 44(10): 2709–2714.
  10. Medeiros AA. Evolution and dissemination of beta-lactamases accelerated by generations of beta-lactam antibiotics. Clin Infect Dis. 1997; 24 Suppl 1: S19–S45.
  11. Bradford PA. Extended-spectrum beta-lactamases in the 21st century: characterization, epidemiology, and detection of this important resistance threat. Clin Microbiol Rev. 2001; 14(4): 933–951, table of contents.
  12. Knothe H, Shah P, Krcmery V, et al. Transferable resistance to cefotaxime, cefoxitin, cefamandole and cefuroxime in clinical isolates of Klebsiella pneumoniae and Serratia marcescens. Infection. 1983; 11(6): 315–317.
  13. Jones RN. Important and emerging beta-lactamase-mediated resistances in hospital-based pathogens: the Amp C enzymes. Diagn Microbiol Infect Dis. 1998; 31(3): 461–466.
  14. Tamma PD, Doi Y, Bonomo RA, et al. Antibacterial Resistance Leadership Group. A primer on ampc β-Lactamases: necessary knowledge for an increasingly multidrug-resistant world. Clin Infect Dis. 2019; 69(8): 1446–1455.
  15. Tamma PD, Aitken SL, Bonomo RA, et al. Infectious diseases society of america 2023 guidance on the treatment of antimicrobial resistant gram-negative infections. Clin Infect Dis. 2023 [Epub ahead of print].
  16. Chow JW, Fine MJ, Shlaes DM, et al. Enterobacter bacteremia: clinical features and emergence of antibiotic resistance during therapy. Ann Intern Med. 1991; 115(8): 585–590.
  17. Evans B, Amyes S. OXA β-Lactamases. Clinical Microbiology Reviews. 2014; 27(2): 241–263.
  18. Hryniewicz W, Kuch A, Wanke-Rytt M, Żukowska A. Pałeczki Enterobacterales wytwarzające karbapenemazy (CPE) Epidemiologia, diagnostyka, leczenie i profilaktyka zakażeń. Narodowy Instytut Leków, Warszawa 2022.
  19. Landman D, Bratu S, Kochar S, et al. Evolution of antimicrobial resistance among Pseudomonas aeruginosa, Acinetobacter baumannii and Klebsiella pneumoniae in Brooklyn, NY. J Antimicrob Chemother. 2007; 60(1): 78–82.
  20. Rolain JM, Parola P, Cornaglia G. New Delhi metallo-beta-lactamase (NDM-1): towards a new pandemia? Clin Microbiol Infect. 2010; 16(12): 1699–1701.
  21. Baraniak A. Zakład Mikrobiologii Molekularnej, Narodowy Instytut Leków Mechanizmy oporności bakterii na antybiotyki β-laktamowe. Aktualności Narodowego Programu Ochrony Antybiotyków Numer 1 i 2. 2011(1/2): 2011.
  22. Livermore DM, Williams JD. β-Lactams: Mode of Action and Mechanism of Bacterial Resistance. In: Lorian V, Williams JD. ed. Antibiotics in Laboratory Medicine. Lippincott Williams & Wilkins, Philadelphia 2005: 502–557.
  23. Lambert PA. Bacterial resistance to antibiotics: modified target sites. Adv Drug Deliv Rev. 2005; 57(10): 1471–1485.
  24. Bugg TD, Wright GD, Dutka-Malen S, et al. Molecular basis for vancomycin resistance in Enterococcus faecium BM4147: biosynthesis of a depsipeptide peptidoglycan precursor by vancomycin resistance proteins VanH and VanA. Biochemistry. 1991; 30(43): 10408–10415.
  25. Leclercq R, Dutka-Malen S, Brisson-Noël A, et al. Resistance of enterococci to aminoglycosides and glycopeptides. Clin Infect Dis. 1992; 15(3): 495–501.
  26. Shlaes DM, Bouvet A, Devine C, et al. Inducible, transferable resistance to vancomycin in Enterococcus faecalis A256. Antimicrob Agents Chemother. 1989; 33(2): 198–203.
  27. Quintiliani R, Evers S, Courvalin P. The vanB gene confers various levels of self-transferable resistance to vancomycin in enterococci. J Infect Dis. 1993; 167(5): 1220–1223.
  28. McKessar SJ, Berry AM, Bell JM, et al. Genetic characterization of vanG, a novel vancomycin resistance locus of Enterococcus faecalis. Antimicrob Agents Chemother. 2000; 44(11): 3224–3228.
  29. Manfredi R. Update on the appropriate use of linezolid in clinical practice. Ther Clin Risk Manag. 2006; 2(4): 455–464.
  30. Murray B.E., Arias C.A., Nannin E.C., Glycopeptides (Vancomycin and Teicoplanin) and Lipoglycopeptides (Telavancin, Oritavancin, and Dalbavancin).
  31. Vardakas KZ, Legakis NJ, Falagas ME, et al. Susceptibility of contemporary isolates to fosfomycin: a systematic review of the literature. Int J Antimicrob Agents. 2016; 47(4): 269–285.
  32. Pliatsika V, Afkou Z, Protonotariou E, et al. In vitro activity of tigecycline against metallo-beta-lactamase-producing Enterobacteriaceae. J Antimicrob Chemother. 2007; 60(6): 1406–1407.
  33. Jones CH, Tuckman M, Howe AYM, et al. Diagnostic PCR analysis of the occurrence of methicillin and tetracycline resistance genes among Staphylococcus aureus isolates from phase 3 clinical trials of tigecycline for complicated skin and skin structure infections. Antimicrob Agents Chemother. 2006; 50(2): 505–510.
  34. Shaeer KM, Zmarlicka MT, Chahine EB, et al. Plazomicin: a next-generation aminoglycoside. Pharmacotherapy. 2019; 39(1): 77–93.
  35. Louie A. Antibacterial Chemotherapy. In: Goldman I, Cooney KA. ed. Goldman-Cecil Medicine. Elsevier, Philadelphia 2023: 1891–1902.
  36. Livermore DM, Sefton AM, Scott GM. Properties and potential of ertapenem. J Antimicrob Chemother. 2003; 52(3): 331–344.
  37. Indeks leków MP. https://indeks.mp.pl/ (14.09.2023).
  38. Lomovskaya O, Sun D, Rubio-Aparicio D, et al. Vaborbactam: spectrum of beta-lactamase inhibition and impact of resistance mechanisms on activity in enterobacteriaceae. Antimicrob Agents Chemother. 2017; 61(11).
  39. Poeylaut-Palena AA, Tomatis PE, Karsisiotis AI, et al. A minimalistic approach to identify substrate binding features in B1 Metallo-beta-lactamases. Bioorg Med Chem Lett. 2007; 17(18): 5171–5174.
  40. Nair GB, Niederman MS. Updates on community acquired pneumonia management in the ICU. Pharmacol Ther. 2021; 217.
  41. Silva JT, López-Medrano F. Cefiderocol, a new antibiotic against multidrug-resistant Gram-negative bacteria. Rev Esp Quimioter. 2021; 34(Suppl1): 41–43.
  42. Li J, Nation RL, Turnidge JD, et al. Colistin: the re-emerging antibiotic for multidrug-resistant Gram-negative bacterial infections. Lancet Infect Dis. 2006; 6(9): 589–601.
  43. Paul M, Carrara E, Retamar P, et al. European Society of Clinical Microbiology and Infectious Diseases (ESCMID) guidelines for the treatment of infections caused by multidrug-resistant Gram-negative bacilli (endorsed by European society of intensive care medicine). Clinical Microbiology and Infection. 2022; 28(4): 521–547.