Do rodziny kinaz serynowo-treoninowych PIM należą trzy homologiczne białka — PIM1, PIM2 i PIM3 — regulujące aktywność szerokiego spektrum substratów i wpływające na procesy transkrypcji, translacji, proliferacji, apoptozy, metabolizmu i migracji komórek. Wpływ na te procesy to istotne ogniwo patogenezy nowotworów układów krwiotwórczego i chłonnego, a także wielu nowotworów litych. Kinazy PIM ponadto współdziałają, wzmacniają i konsolidują działanie innych silnych onkogenów — w tym c-MYC i BCL6. Nadekspresja kinaz PIM, którą się obserwuje w części nowotworów, stanowi niekorzystny czynnik rokowniczy. Kinazy PIM nie wymagają modyfikacji potranslacyjnych dla pełnej aktywności, zatem ekspresja białka oznacza aktywność enzymatyczną. Unikatowa struktura kinaz z tej rodziny pozwala na opracowanie swoistych in­hibitorów, a łagodne konsekwencje biologiczne genetycznego wyłączenia kinaz PIM u zwierząt pozwalają przypuszczać, że farmakologiczne zahamowanie ich aktywności nie będzie związane z istotnymi działaniami niepożądanymi. W ostatnich latach opracowano wiele inhibitorów kinaz PIM. Wykazują one aktywność w stosunku do linii komórkowych ostrej białaczki szpikowej (AML), chłoniaków rozlanych z dużych komórek B (DLBCL), chłoniaka z komórek płaszcza (MCL), przewlekłej białaczki limfocytowej (CLL), szpiczaka plazmocytowego (PCM) oraz w modelach in vivo, a część z nich trafiła do badań klinicznych. Unikatowy charakter regulacji aktywności tych kinaz powoduje również, że w warunkach klinicznych trudno określić, jaki poziom ekspresji kinaz PIM jest istotny patogenetycznie. Identyfikacja racjonalnych biomarkerów dla inhibitorów kinaz PIM stanowi obecnie największe wyzwanie, które musi znaleźć swe rozwiązanie przed wprowadzeniem inhibitorów kinaz PIM do praktyki klinicznej.